Hb分子結(jié)構(gòu)是初級(jí)藥士考試中需要掌握的內(nèi)容，為幫助廣大考生了解，醫(yī)學(xué)教育網(wǎng)整理如下，希望對(duì)廣大考生有幫助！

每1Hb分子由1個(gè)珠蛋白和4個(gè)血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個(gè)血紅素又由4個(gè)吡咯基組成一個(gè)環(huán)，中心為一鐵原子。每個(gè)珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個(gè)血紅至少連接構(gòu)成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個(gè)單體構(gòu)成的四聚體。

不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈?zhǔn)?條α鏈和2條β鏈，為α2β2結(jié)構(gòu)。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α2γ2結(jié)構(gòu)。

出生后不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經(jīng)清楚。每條α鏈含141個(gè)氨基酸殘基，每條β鏈含146個(gè)氨在酸殘基。血紅素的 Fe²⁺均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基上，這個(gè)組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會(huì)影響Hb的功能?？梢姷鞍踪|(zhì)結(jié)構(gòu)和功能密切相關(guān)。

Hb的4個(gè)單位之間和亞單位內(nèi)部由鹽鍵連接。Hb與O₂的結(jié)合或解離將影響鹽鍵的形成或斷裂，使Hb四級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)型發(fā)生改變，Hb與O₂的親和力也隨之而變，這是Hb氧離曲線呈S形和波爾效應(yīng)的基礎(chǔ)。