血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)。

　　分子結(jié)構(gòu)：每一血紅蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，珠蛋白約占96％，血紅素占4％。

　　人體內(nèi)的血紅蛋白由四個(gè)亞基構(gòu)成，分別為兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動(dòng)組裝成α2β2的形態(tài)。

　　血紅蛋白的每個(gè)亞基由一條肽鏈和一個(gè)血紅素分子構(gòu)成，肽鏈在生理?xiàng)l件下會(huì)盤(pán)繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤(pán)繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個(gè)具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個(gè)吡咯環(huán)上的氮原子與一個(gè)亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個(gè)組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候，有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候，就由氧分子頂替水的位置。

　　血紅蛋白是脊椎動(dòng)物紅血細(xì)胞的一種含鐵的復(fù)合變構(gòu)蛋白，由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成。其功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動(dòng)物和豆科植物根瘤中。分子量約67000，含有四條多肽鏈，每個(gè)多肽鏈含有一個(gè)血紅素基團(tuán)，血紅素中鐵為二價(jià)，與氧結(jié)合時(shí)，其化學(xué)價(jià)不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍(lán)色。有多種類(lèi)型：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血紅蛋白的98％；血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血紅蛋白的2％；血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在于胎兒血中；血紅蛋白H(HbH)，β4，四個(gè)相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細(xì)胞紅蛋白；血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，醫(yī)學(xué)教|育網(wǎng)|收集整理氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結(jié)合血紅蛋白。在沒(méi)有氧存在的情況下，四個(gè)亞基之間相互作用的力很強(qiáng)。氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強(qiáng)。中心離子鐵(II)進(jìn)一步和蛋白質(zhì)鏈中的組氨酸結(jié)合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結(jié)合氧分子，取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強(qiáng)，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒。

　　血紅蛋白與氧結(jié)合的過(guò)程是一個(gè)非常神奇的過(guò)程。首先一個(gè)氧分子與血紅蛋白四個(gè)亞基中的一個(gè)結(jié)合，與氧結(jié)合之后的珠蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，造成整個(gè)血紅蛋白結(jié)構(gòu)的變化，這種變化使得第二個(gè)氧分子相比于第一個(gè)氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個(gè)亞基結(jié)合，而它的結(jié)合會(huì)進(jìn)一步促進(jìn)第三個(gè)氧分子的結(jié)合，以此類(lèi)推直到構(gòu)成血紅蛋白的四個(gè)亞基分別與四個(gè)氧分子結(jié)合。而在組織內(nèi)釋放氧的過(guò)程也是這樣，一個(gè)氧分子的離去會(huì)刺激另一個(gè)的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應(yīng)。

　　血紅素分子結(jié)構(gòu)由于協(xié)同效應(yīng)，血紅蛋白與氧氣的結(jié)合曲線呈S形，在特定范圍內(nèi)隨著環(huán)境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結(jié)合率有一個(gè)劇烈變化的過(guò)程，生物體內(nèi)組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側(cè)，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結(jié)合，在體內(nèi)其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當(dāng)環(huán)境中的氧氣含量很高或者很低的時(shí)候，血紅蛋白的氧結(jié)合曲線非常平緩，氧氣濃度巨大的波動(dòng)也很難使血紅蛋白與氧氣的結(jié)合率發(fā)生顯著變化，因此健康人即使呼吸純氧，血液運(yùn)載氧的能力也不會(huì)有顯著的提高，從這個(gè)角度講，對(duì)健康人而言吸氧的所產(chǎn)生心理暗示要遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于其生理作用。

　　除了運(yùn)載氧，血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結(jié)合，結(jié)合的方式也與氧完全一樣，所不同的只是結(jié)合的牢固程度，一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結(jié)合就很難離開(kāi)，這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理，遇到這種情況可以使用其他與這些物質(zhì)結(jié)合能力更強(qiáng)的物質(zhì)來(lái)解毒，比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍(lán)的方法來(lái)救治。

　　血紅素和珠蛋白構(gòu)成的綴合蛋白質(zhì)，是脊椎動(dòng)物血液的有色成分。其主要功能是運(yùn)輸氧，也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價(jià)鐵的卟啉化合物。鐵有6個(gè)配位鍵，其中4個(gè)與血紅素的環(huán)狀結(jié)構(gòu)相連，并與之處在同一平面中。另2個(gè)配位鍵中的一個(gè)與蛋白質(zhì)部分相連，還有1個(gè)則連接氧。珠蛋白含有4個(gè)亞基（α2β2），每個(gè)亞基連接1個(gè)血紅素輔基。人和許多動(dòng)物血紅蛋白α鏈（含141個(gè)氨基酸殘基）和β鏈（含146個(gè)氨基酸殘基）的氨基酸序列已確定，也已用X射線衍射結(jié)構(gòu)分析測(cè)定其四級(jí)結(jié)構(gòu)。血紅蛋白基因的點(diǎn)突變導(dǎo)致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白，其中只有一小部分引起疾病發(fā)生，最常見(jiàn)也最了解的疾病是鐮刀形紅細(xì)胞貧血病。

　　血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)對(duì)其運(yùn)氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動(dòng)脈血運(yùn)送給組織，又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外?，F(xiàn)知它的這種功能與其亞基結(jié)構(gòu)的兩種狀態(tài)有關(guān)，在缺氧的地方（如靜脈血中）亞基處于鉗制狀態(tài)，使氧不能與血紅素結(jié)合，所以在需氧組織里可以快速地脫下氧；在含氧豐富的肺里，亞基結(jié)構(gòu)呈松弛狀態(tài)，使氧極易與血紅素結(jié)合，從而迅速地將氧運(yùn)載走。亞基結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)換使呼吸功能高效進(jìn)行。

　　氰化高鐵法：手指血20微升

　　自動(dòng)血細(xì)胞分析儀：靜脈血1～2毫升，EDTAK2抗凝

　　生理情況下，人體每天均約有1/120紅細(xì)胞衰亡，同時(shí)，又有1/120的紅細(xì)胞產(chǎn)生，使紅細(xì)胞的生成與衰亡保持動(dòng)態(tài)平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞，導(dǎo)致紅細(xì)胞和血紅蛋白數(shù)量減少或增多。