人體內(nèi)的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。

血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結(jié)構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當血紅蛋白不與氧結(jié)合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的復合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結(jié)合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍色。

有多種類型：血紅蛋白A（HbA），α2β2，占成人血紅蛋白的98%；血紅蛋白A2（HbA2），α2δ2，占成人血紅蛋白的2%；血紅蛋白F（HbF），α2γ2，僅存在于胎兒血中；血紅蛋白H（HbH），β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C（HbC），β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S（HbS），鐮刀狀細胞紅蛋白；血紅蛋白O2（HbO2，HHbO2），氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO（HbCO），一氧化碳結(jié)合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強。中心離子鐵（II）進一步和蛋白質(zhì)鏈中的組氨酸結(jié)合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵（II）能可逆地結(jié)合氧分子，取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒（使氧氣與血紅蛋白的結(jié)合能力下降，使人窒息而死亡）。，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒（使氧氣與血紅蛋白的結(jié)合能力下降，使人窒息而死亡）。