臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試內(nèi)容繁多，考點分散凌亂。怎樣學習才能異軍突起，如何看書才能事半功倍？醫(yī)學教育網(wǎng)搜集整理了臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試必考知識點，供參加2015年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試的考生參考。

臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試必考知識點匯總　

1.非極性：脯Pro，纈Val，異亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（譜寫一兩丙肝）

極性：絲Ser，蘇Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）樂是（絲）扮（半胱）蘇（蘇）三的（蛋）。）

酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天）

堿性：賴Lys，精Arg，組His.（堿賴精組）

芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色）

必需：纈Val，賴Lys，異亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，蘇Thr，賴Lys.（寫一兩本淡色書來）

支鏈：纈Val，異亮Ile，亮Leu.（只借一兩）

一碳單位：絲Ser，色Trp，組His，甘Gly.（施舍竹竿）

含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（劉邦光蛋）

生酮：亮Leu，賴Lys.（同亮來）

生糖兼生酮：異亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，蘇Thr.（一本落色書）

含2個氨基：賴Lys.（來二安）

含2個羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧）

天然蛋白質(zhì)中不存在：同型半胱Cys.

不出現(xiàn)于蛋白質(zhì)中：瓜，鳥。

在280nm波長有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.

亞氨基酸：脯Pro.

除甘氨酸Gly外均屬L-α-氨基酸。

2.寡肽：10個以內(nèi)。多肽：10個以上。

肽鍵有一定程度雙鍵性質(zhì)。

3.蛋白質(zhì)一級結構：氨基酸排列順序。肽鏈。肽鍵。

二級結構：局部空間結構。α-螺旋，β-折疊，β-轉(zhuǎn)角，無規(guī)卷曲。氫鍵。

三級結構：整體空間結構。結構域，分子伴侶。疏水鍵、鹽鍵、氫鍵（主要）、二硫鍵、范德華力。

四級結構：亞基間空間排布。亞基。氫鍵、離子鍵。

4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常見。α-螺旋一圈相當于3.6個氨基酸殘基。

β-轉(zhuǎn)角第2個殘基常為脯氨酸。

鋅指結構是模體（特殊超二級結構）的特例，1個α-螺旋+2個反平行β-折疊，可結合鋅離子。醫(yī)學教育網(wǎng)l整理含鋅指結構蛋白都能與DNA、RNA結合。

分子伴侶：熱休克蛋白70（Hsp70），伴侶蛋白，核質(zhì)蛋白。

四級結構蛋白質(zhì)分子一級結構可有一個以上N端和C端。

胰島素A鏈與B鏈交聯(lián)靠二硫鍵。

5.鐮刀形貧血：谷→纈。（分子?。?

瘋牛?。?alpha;-螺旋→β-折疊。（蛋白質(zhì)構象疾病）

6.血紅蛋白Hb：α2β2，含血紅素，1分子可結合4分子氧，氧解離曲線S形，α與O2結合促進其他亞基與O2結合，氧分壓增高促進Hb→HbO2.血紅蛋白運輸氧，肌紅蛋白儲存氧。

7.蛋白質(zhì)變性：空間構象破壞，二硫鍵、非共價鍵破壞，不涉及一級。溶解度↓，黏度↑，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。一些可復性。

蛋白質(zhì)水解：一級破壞。亞基解聚：四級破壞。

8.利用蛋白質(zhì)的兩性分離：電泳，離子交換層析。

利用蛋白質(zhì)分子大小不同分離：透析，凝膠過濾。（先大后?。?

9.DNA戊糖為β-D-2-脫氧核糖，RNA戊糖為β-D-核糖。

基本單位：核苷酸=核苷（核糖+堿基）+磷酸。

核糖、堿基間：糖苷鍵。核苷、磷酸間：酯鍵。核苷酸之間：3'，5'-磷酸二酯鍵。

自然界游離核苷酸中磷酸最常見與戊糖C5'形成酯鍵。

核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。

10.DNA一級結構：堿基排列順序。

二級結構：雙螺旋。

三級結構：超螺旋。