醫(yī)學(xué)|教育網(wǎng)小編整理了“血紅蛋白的定義”相關(guān)知識(shí)供大家參考學(xué)習(xí)，希望對(duì)大家能夠有所幫助！

血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)(縮寫為Hb或HGB)。是使血液呈紅色的蛋白。血紅蛋白由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個(gè)包含一個(gè)鐵原子的環(huán)狀血紅素。氧氣結(jié)合在鐵原子上，被血液運(yùn)輸。血紅蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易與氧結(jié)合，在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細(xì)胞具有運(yùn)輸氧的功能。

血紅蛋白（hemoglobin、haemoglobin、Hb、HGB ） 每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個(gè)血紅素又由4個(gè)吡咯環(huán)組成，在環(huán)中央有一個(gè)鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價(jià)狀態(tài)時(shí)，可與氧呈可逆性結(jié)合(氧合血紅蛋白)，如果鐵氧化為三價(jià)狀態(tài)。血紅蛋白則轉(zhuǎn)變?yōu)楦哞F血紅蛋白，就失去了載氧能力。珠蛋白約占96%，血紅素占4%。α和β都類似于肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基為141aa，β亞基為146aa。α和β亞基隔著一個(gè)空腔彼此相向。在哺乳動(dòng)物中，血紅蛋白占紅細(xì)胞干重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結(jié)合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70~73倍。